[1]庄婷婷,顾玉超.OGT与AMPK相互调控的研究进展[J].青岛大学学报(医学版),2017,53(06):740-743.[doi:10.13361/j.qdyxy.201706030]
 [J].JOURNAL OF QINGDAO UNIVERSITY (MEDICAL SCIENCES),2017,53(06):740-743.[doi:10.13361/j.qdyxy.201706030]
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OGT与AMPK相互调控的研究进展()
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《青岛大学学报(医学版)》[ISSN:2096-5532/CN:37-1217/R]

卷:
第53卷
期数:
2017年06期
页码:
740-743
栏目:
出版日期:
2018-03-21

文章信息/Info

文章编号:
1672-4488(2017)06-0740-04
作者:
庄婷婷顾玉超
中国海洋大学医药学院,山东 青岛 266003
关键词:
O-连接的N-乙酰葡糖胺修饰转移酶AMP活化蛋白激酶综述
分类号:
Q-1
DOI:
10.13361/j.qdyxy.201706030
文献标志码:
A
摘要:
O连接的N-乙酰葡萄糖胺修饰(O-GlcNAcylation)是一种位于细胞质和细胞核蛋白质丝氨酸/苏氨酸残基上的单糖修饰。O-GlcNAcylation是由两种酶控制的高度动态可逆的修饰,分别为催化O-GlcNAcylation的O-GlcNAc转移酶(OGT)和去除O-GlcNAcylation的糖苷酶(OGA)。AMP活化蛋白激酶(AMPK)是细胞和整个生物体水平上的能量代谢稳态的主传感器和中央调节器。OGT与AMPK之间存在着相互调控关系。O-GlcNAcylation调控的蛋白参与了几乎所有的生物学过程,其修饰水平与细胞代谢状态尤其是葡萄糖浓度密切相关。本文综述了OGT活性的调节方式以及AMPK的活化方式,
并进一步论述了OGT与AMPK相互调控的研究进展。
更新日期/Last Update: 2018-03-24